Mawashi:
cieszę się, że w końcu dyskusja zmierza na merytoryczne tory.
To może postaram sie rozwiac Twojej watpliwości w kwestii badań proteomicznych i samych właściwości a-LA. Masz słuszność pisząc, że jest to białko nierozpuszczalne w wodzie. bo o budowie globularnej, dlatego, jak większośc białek będzie tworzyło hydrofobowe centra aminokwasowe separowane od wody przez łańcychy boczne aminokwasów hydrofilowych. Nie rozumiem tylko dlaczego twierdzisz, że w badaniach proteomicznych można uznać jej pozorny brak. Chyba, że masz na myśli osobe niewykwalifikowana, to wtedy wszystko jest możliwe. Osoba dobrze wykształcona w tym kierunku takich błędów nei popełnia. Normalnie w badaniach białek nierozpuszczalnych w wodzie konieczna jest ich ekstrkcja i wytrącenie z roztworu. Procedura polega na wytrząsaniu próbek z buforem ekstrakcyjnym (przepis stary jak świat i każdy po zajęciach z biochemii to robił, ale dla pewności masz tu namiar na metodę: Hurkman i Tanaka 1986) oraz fenolem. W trakcie wytrząsania białka przechodzą do fenolu, następnie próbki wiruje się co powoduje rozdzielenie faz. Po zebraniu fazy fenolowej białka wytrąca się z niej octanem amonu w metanolu i poddaje dalszej analizie.
WPC w wersji instant to nie zawsze najprostsza do wykonania hydroliza (np. w najtańszych surowcach WPC), ale i bardziej wyrafinowane metody znoszenia oddziaływań na granicy białko-woda poprzez dodatek związków o odpwiednim profilu fizyko-chemicznym (wymieniłeś z ogólnej nazwy). Nawet jeśli jest zhydrolizowana, analiza całości próbki na tandemowym spektrometrze mas i tak pokaże obecnośc tego białka i będzie możliwa analiza wielkości fragmentów poli-/peptydów.
Nie zgodzę się też z tym, że do otrzymania niezdenaturowanej a-LA w WPC potrzebna jest obecność składników dodatkowych. A tak na marginesie nie myli Ci się hydroliza i denaturacja? Bo odnoszę wrażenie, że nie zawsze w odpowiednim miejscu stosujesz te pojęcia.
Jeśli, natomiast chodzi o trawienie a-LA, to zastanów się chwilę, przecież jak białko globularne znajdzie się w żołądku, ulega denaturacji ze względu na niskie pH i przestaje być hydrofobowe bo traci strukturę przestrzenną. Ze względuna obecność grup siarkowych (tiolowych) nie żeluje w niskim pH. Staje się dostepne do enzymów proteolitycznych i tyle jeśli chodzi o "opór" a-LA przed strawieniem.
Mogę Cię też uspokoić, że podczas redagowania artykułu brałem pod uwagę kwestie o których piszesz. I małe wyjaśnienie- Perfect Body nie jest liderem w branży odżywkowej, jak raczyłeś napisać, tylko liderem na rynku czasopism poruszających tematykę sportów siłowych-sylwetkowych oraz zagadnień dietetycznych z tym tematem związanych.
Reszta informacji na temat właściwości protein wchodzących w skład frakcji serwatkowej mleka znajdziecie w artykule o którym wspomniałem wcześniej w tym wątku.