Ile białka przyswaja się przez godzinę?

Ostatnio w kilku serwisach pojawił się tekst mówiący, iż w ciągu godziny przyswaja się stosunkowo niewiele białka. Nie jest to dla mnie żadne zaskoczenie, gdyż wielokrotnie opisywałem kinetykę i właściwości protein (w tym białka serwatkowego, jaja, wołowiny czy kurczaka). Żaden z autorów nie podał właściwego źródła, więc robię to osobiście: Shane Bilsborough i Neil Mann „A Review of Issues of Dietary Protein Intake in Humans” (oraz wszelkie wyszczególnione tam badania).

Zanim przejdziemy dalej, proszę o odrobinę dystansu. Większość badań jest wykonywana na „zwykłych ludziach”, nie na sportowcach, a już niezmiernie rzadko na kulturystach. Ludzie różnią się nie tylko genetycznie, ale także pod względem tolerowania (lub nie) pewnych pokarmów, pod względem nawyków żywieniowych. Tak samo zapotrzebowanie na proteiny i szybkość wykorzystywania białka mogą być odmienne. Przykład? Osoby nieaktywne fizycznie potrzebują mało białka, szacuje się, że 0.8 – 1 g / kg masy ciała.

Metaanaliza dotyczyła 235 osób nie będących sportowcami, a dane pochodzą z 19 badań bilansu azotowego, w celu oszacowania zapotrzebowania na białko u zdrowych dorosłych, wykazała, że mediana oszacowanego średniego zapotrzebowania (EAR) i 97,5 percentyla zalecanego zapotrzebowania (RDA) wynosi 105 mg N / kg na dzień i 132 mgN / na kg / dzień. Odpowiada to 0,65 i 0,83 g dobrej jakości białka / kg masy ciała dziennie lub 52 g i 66,4 g protein dziennie odpowiednio dla osobnika o masie ciała 80 kg.

Jednak u sportowców ta kwestia wygląda zupełnie inaczej.

Jak są przyswajane białka u człowieka?

Żołądek => dwunastnica => jelito cienkie

białko => polipeptydy => oligopeptydy / wolne aminokwasy => wolne aminokwasy; dwu- i trójpeptydy

Ile białka przyswaja się w ciągu godziny?

Naukowcy oszacowali maksymalną szybkość przyswajania protein:

• stek z polędwicy wieprzowej (tak naprawdę zastosowano imitującą go mieszankę aminokwasów podawaną dożylnie, co tłumaczy tak wysoką przyswajalność!) – 10 g / h
• białko serwatkowe (30 g) + leucyna: 8-10 g / h [Boirie i wsp.; 1997 r.]
• białko kazeinowe (43 g) + leucyna: 6.1 g / h [Boirie i wsp.; 1997 r.]
• izolat proteiny sojowej: 3.9 g / h [Scrimshaw; 1983 r.]
• białko grochu: 3.5 g / h (globuliny), [Mariotti; 2001 r.]
• białka mleka: 3.5 g / h [Gaudichon i wsp., 1999 r.]
• białko grochu: 3.4 g / h (globuliny + albuminy) [Mariotti; 2001 r.]
• białko jaja (ugotowane) 2.9 g / h [Evenepoel; 1999 r.]; była to mieszanka 25 g protein pochodzące z 200 g białek i 1 żółtka,
• białko grochu (21.45 g w porcji): 2.4 g / h [Gausseres; 1997 r.]
• białko z jaj, surowe: 1.4 g / h [Evenepoel; 1999 r.]; była to mieszanka 25 g protein pochodzące z 200 g białek i 1 żółtka.

Jak to zrobiono?

Białka mleka: stosując znakowane białka [15N], 25 osób (ze średnim BMI 22,4 ± 2,5 kg / m2) połknęło specjalną rurkę jelitową.

Otrzymali:

• 1 : 30 g znakowanego białka mleka (295 mmol azotu),
• to samo, co w pozycji #1 oraz tłuszcz mleczny (43 g tłuszczu mlecznego z 36 g masła i 46 g śmietany),
• to samo, co w pozycji #1 + 100 g sacharozy.

Pomiarów dokonywano przez 8 h. Mierzono ilość azotu odzyskanego w jelicie krętym poprzez pobieranie próbek krwi. Odzyskano 279.6 ± 1.3 mmol z białka mleka, 279,2 ± 1,2 mmol, gdy z białkiem mleka podano sacharozę oraz 278,1 ± 2,4 mmol, gdy z białkiem mleka podano tłuszcz mleczny.

Pokazuje to prawdziwą strawność egzogennego azotu białkowego pochodzącego z mleka, rzędu 94,6%, przy średniej szybkości wchłaniania białka 3,5 g / h.

Białka jaja: oceniano absorpcję 25 g znakowanej proteiny pochodzącego z jajek (13C, 15N i 2H), zarówno gotowanych (C), jak i surowych (R). Oznaczano ilość znakowanych substancji w wydychanym dwutlenku węgla w ciągu 6 h.

Białkowy posiłek testowy składał się ze 100 g białka jaja (tj. 11 g białka jaja kurzego) znakowanego 15N, 100 g białka jaja znakowanego za pomocą 1- [1-13C] leucyny i l- [pierścień-2H4] tyrozyny i żółtka 1 jajka. Do posiłku dodano znakowany glikol polietylenowy, jako radioaktywny marker tranzytowy. Wszystkie składniki posiłku testowego zmieszano przed spożyciem. Całkowita wartość kaloryczna posiłku testowego wynosiła 150 kcal (25 g białka, 5,56 g tłuszczu i niewielka ilość węglowodanów).

Łączna ilość podanej dawki 13C (izotopu węgla) odzyskanej z oddechem w okresie 6 h wynosiła:

• 17,23 ± 0,69 g (68,92%) dla (jajka gotowanego),
• 8,20 ± 0,94 g (32,8%) dla jajek surowych.

Oszacowana szybkość wchłaniania wynosiła więc odpowiednio: 2,9 g / h i 1,4 g / h dla gotowanych i surowych jajek. Evenepoel P. i wsp. oszacowali, iż 5.73% jajka gotowanego oraz aż 35.1% surowego, uniknęło strawienia i absorpcji w jelicie. 94.27% jajka gotowanego jest wchłaniane i tylko 64.9% jajka surowego.

Brakuje jakichkolwiek danych o „obiektach testowych”. Można przypuszczać, iż były to osoby o przeciętnej masie ciała i kiepsko wytrenowane. Poza tym prędkość przyswajania to jedno, A wartość dla sportowca to zupełnie co innego.

Czy białka są sobie równe?

Wg skali PDCAAS (im więcej, tym lepiej), tak plasują się poszczególne produkty:

• białko jaja kurzego 1,0
• serwatka białkowa (białko mleka) 1,0
• kazeina (białko mleka) 1,0
• izolaty białka sojowego 1,0
• wołowina 0,92
• soja (nasiona) 0,91
• fasola 0,68
• groch 0,69
• płatki owsiane 0,57
• soczewica 0,52
• orzechy arachidowe 0,52
• ziarno pszenicy 0,40
• gluten pszenicy 0,24

Poza tym białka roślinne nie mają często kluczowych aminokwasów.

Przykładowo:

• w mleku, takimi aminokwasami są metionina i cystyna,
• w serach twarogowych metionina i cystyna,
• w mięsie wołowym - walina,
• w chlebie pszennym - lizyna + tryptofan,
• w ziemniakach - metionina + cystyna + izoleucyna.

Czy można wysycić ustrój aminokwasami?

Tak. Istnieje graniczny próg, gdzie dalsze podawanie białka nie ma już większego znaczenia. Synteza białek mięśniowych może być podniesiona nawet do 48 h po zakończeniu treningu, a dodatkowe porcje protein mogą zwiększać efekty hipertroficzne (oczywiście do pewnego ściśle określonego poziomu).

W badaniach naukowych Juliena Bohé i wsp. sprawdzono, jak dożylne podawanie aminokwasów wpływa na syntezę białek mięśniowych (MPS). Podawano dożylnie 6 chętnym (5 mężczyznom, 1 kobiecie) dawkę 162 mg aminokwasów / 1 kg masy ciała / 1 h (czyli w tym konkretnym przypadku prawie 13 g aminokwasów / h!) i obserwowano, jak ich dostępność wpłynie na syntezę białek mięśniowych w m. czworogłowym uda. Aby to stwierdzić, zastosowano specjalną znakowaną leucynę. Badano syntezę białek mięśniowych w okresie wyjściowym (2.5 h) oraz w ustalonych przedziałach czasowych w ciągu 6 h przy ciągłym, dożylnym podawaniu aminokwasów. Dodatkowo pobierano próbki mięśni.

Wyniki:

• wskutek dożylnego podawania mieszanki aminokwasów (Aminosyn 15%) odnotowano ~1.7-krotne zwiększenie ilości aminokwasów w osoczu,
• synteza białek mięśniowych nie zwiększyła się znacząco w ciągu pierwszych 30 min., mimo ciągłego podawania aminokwasów (0.076 ± 0.008 % / h),
• synteza białek mięśniowych zwiększyła się nagle dopiero po 2 h podawania aminokwasów i osiągnęła 2.8 x wyższy poziom, w porównaniu do wartości wyjściowych. Po 1,5 h odnotowano spadek MPS do wartości wyjściowych,
• pomiędzy 30 A 60 min. odnotowano wzrost syntezy o 0.21 ± 0.07 % / h, z kolei pomiędzy 60 a 120 min. wzrost syntezy o 0.24 ± 0.04 % / h,
• pomiędzy 2 A 6 H podawania aminokwasów nie odnotowano żadnych efektów ciągłego wlewu aminokwasów, synteza białek mięśniowych spadła do poziomu wyjściowego.

Wnioski

Synteza białek mięśniowych rośnie w odpowiedzi na dostępność aminokwasów, ale później jest hamowana, mimo ciągłego dostarczania nowych porcji aminokwasów!

Istnieją więc inne mechanizmy regulacyjne, które hamują syntezę białek mięśniowych, nawet wtedy, gdy ilość składników odżywczych jest przekroczona.

Należy dodać, iż aminokwasy podawano dożylnie, a więc omijając układ pokarmowy. W normalnych okolicznościach trawienie pokarmu, jego rozkład, przyswajanie jest powolnym i kosztownym procesem, więc przy stosowaniu konwencjonalnej żywności, efekt wpływu posiłku na syntezę białek mięśniowych będzie znacząco niższy i rozłożony w czasie.

Jak szybko i jak długo działa izolat białka serwatkowego, a jak kazeina?

Ma znaczenie, czy białko jest hydrolizatem, izolatem czy koncentratem. Ma również znaczenie, czy towarzyszy tłuszczom czy nie? Bardzo szybko wchłaniane są izolaty i koncentraty białka serwatkowego, o wiele wolniej białko jaja czy kazeinowe. Przykładowo, izolat białka serwatkowego (WPI) wywołuje maksymalne stężenie aminokwasów po 69 ± 3 min., z kolei izolat białka ryżowego po 93 ± 4 min. (kazeina wywołała szczytowe stężenie aminokwasów po ok. 1 h, jednak stężenie BCAA było o wiele mniejsze, w porównaniu do izolatu białek mleka).

Kazeina działa o wiele dłużej, w porównaniu do izolatu, hydrolizatu czy koncentratu białka serwatkowego. Te ostatnie białka lepiej nadadzą się, jako dodatek do posiłku w ciągu dnia lub jako dodatkowa porcja budulca po treningu oporowym.

Kinetyka różnego rodzaju protein. Kolejno - lewy górny wykres - całkowita ilość aminokwasów. Prawy górny wykres - aminokwasy niezbędne (IAA). Lewy dolny wykres - BCAA. Prawy dolny wykres aminokwasy które mogą nie być dostarczane w pożywieniu. Na podstawie: Magali Lacroix, Cécile Bos Joëlle Léonil Gheorge Airinei Catherine Luengo Sophie Daré Robert Benamouzig Hélène Fouillet Jacques Fauquant „Compared with casein or total milk protein, digestion of milk soluble proteins is too rapid to sustain the anabolic postprandial amino acid requirement”

W badaniach Magali Lacroix i wsp. rola izolatu kończyła się po ok. 3,5 h po spożyciu porcji 22.6 g protein, kazeina micelarna działała nawet po 6 h od spożycia porcji 23.2 g (energia: 993 kJ). Dlatego białka wolnowchłanialne są lepszym rozwiązaniem np. na noc. Dla porównania, uznane za wzorcowe białko jaja przyswaja się niezmiernie wolno, w tempie ~3 g na/ h, dlatego pełna absorpcja omleta zawierającego 20 g białka zajmie ~ 7 h. W przypadku zwykłego jajka kurzego w 60 g (średnie jajko) znajduje się 7,5 g białka, 0,36 g węglowodanów oraz 5,82 g tłuszczu.

Lepsze 20 czy 40 g białka w porcji?

Macnaughton i wsp. losowo przydzielili mężczyzn i podawano im 20 lub 40 g protein, w 2 próbach oddzielonych 2 tygodniami. Podczas jednego badania uczestnicy otrzymywali 20 g białka serwatkowego natychmiast po przeprowadzeniu treningu siłowego. W drugiej próbie otrzymali 40 g protein. Synteza białek miofibrylarnych (mięśniowych) była wyższa o 20% przy podawaniu 40 g protein. Z innych badań naukowych wiemy, że nawet kiepsko wytrenowany (staż około roku), dość lekki mężczyzna (72-82 kg, przy wzroście 168-190 cm) może spożywać po treningu oporowym: 36 g proteiny serwatkowej (izolatu białka serwatkowego), jak i prawie 50 g proteiny ryżowej (RPI).

Podsumowanie

Białko wchłania się powoli. Najlepszą kinetykę w badaniach cytowanych przez Shane Bilsborough i wsp. wykazały wolne (w sensie niezwiązane) aminokwasy udające „stek wieprzowy”, podawane dożylnie.

Wszyscy fachowcy cytowali wspomniane badania, poznali wszelkie tajniki, a nikt nie zwrócił uwagi na to, iż najszybciej wchłaniało się białko, które nie ma nic wspólnego z wieprzowiną (bo są to wolne aminokwasy!). Cytowane badania bazowały na przeciętnej, lekkiej, mającej małą masę mięśniową populacji. Pomiarów nie dokonywano po treningu, a to może mieć kolosalne znaczenie (pozytywne i negatywne; negatywne – dłuższy czas po treningu przyswajalność pokarmu jest znikoma => fizjologiczna adaptacje do pracy).

Metody pomiaru zastosowane w badaniach również mogą budzić pewne zastrzeżenia. U ciężkich, wytrenowanych sportowców, ta kwestia może wyglądać całkowicie inaczej. Tak czy inaczej, jedząc białko należy brać pod uwagę, że przyswaja się od 5 do 8 g na h. Dla porównania, tłuszcze przyswajają się w tempie ~ 14 g / h, glukoza 60-100 g / h (0,8 do 1,2 g węglowodanów / kg masy ciała / h) dla osobnika o masie ciała 80 kg. Czy to znaczy, że przyswoi się tylko 30 g białka w porcji? Nie. Ilość białka, które przyswaja się w jednej porcji, zależy od jego rodzaju, kinetyki, a czas absorpcji zależy od tego, czy proteinom towarzyszą np. tłuszcze. Dla przyswajalności białka ważna jest też ilość suchej masy ciała. Im dana osoba jest cięższa, tym większe potrzeby w zakresie podaży aminokwasów wykazuje. Białka, które wchłaniają się wolno (np. proteiny z ugotowanych jajek czy też kazeinowe) wykazują odmienne właściwości od tych szybko przyswajalnych (np. izolatu czy hydrolizatu białka serwatkowego). Z reguły okazuje się, że dla cięższych zawodników korzystne jest nawet dostarczanie 40-50 g protein w porcji.

Referencje:

Shane Bilsborough and Neil Mann „A Review of Issues of Dietary Protein Intake in Humans”https://pdfs.semanticscholar.org/4f00/4c6ff9159de2753b060df2ea1aab936db9ec.pdf

Brad Jon Schoenfeld and Alan Albert Aragon „How much protein can the body use in a single meal for muscle-building? Implications for daily protein distribution” https://jissn.biomedcentral.com/articles/10.1186/s12970-018-0215-1

Gaudichon, C., S. Mahe, R. Benemouzig, C. Luengo, H. Fouillet, S. Dare, M. Van Oycke, F. Ferriere, J. Rautureau, and D.Tome. Net postprandial utilization of [15N]-labeled milk protein nitrogen is influenced by diet composition in humans. J. Nutr.129:890-895, 1999.

Boirie, Y., M. Dangin, P. Gachon, M.P. Vasson, J.L. Maubois, and B. Beaufrere. Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial accretion. Proc. Natl. Acad. Sci. 94: 14930-14935, 1997. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC25140/

Scrimshaw, N., A. Wayler, E. Murray, F. Steinke, W. Rand, and V.R. Young. Nitrogen balance response in young men given one of two isolated soy proteins or milk proteins. J. Nutr. 113:2492-2497, 1983

Gausseres, N., S. Mahe, R. Benemouzig, C. Luengo, F. Ferriere, J. Rautureau, and D. Tome. [15N]-labeled pea flour nitrogen exhibits good ileal digestibility and postprandial retention in humans. J. Nutr. 127:1160-1165, 1997.42.https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9187631

Mariotti, F., M.E. Pueyo, D. Tome, S. Berot, R. Benamouzig, and S. Mahe. The influ-ence of the Albumin fraction on the bioavailability and utilization of pea protein given selectively to humans. J. Nutr. 131:1706-1713, 2001.

Evenepoel, P., D. Claus, B. Geypens, M. Hiele, K. Geboes, P. Rutgeerts, and Y. Ghoos. Amount and fate of egg protein escaping assimilation in the small intestine of humans. Am. J. Physiol. 277:G935-G943, 1999.https://www.physiology.org/doi/full/10.1152/ajpgi.1999.277.5.G935?url_ver=Z39.88-2003&rfr_id=ori:rid:crossref.org&rfr_dat=cr_pub%3dpubmed

Julien Bohé, J F Aili Low, Robert R Wolfe, and Michael J Rennie “Latency and duration of stimulation of human muscle protein synthesis during continuous infusion of amino acids” https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2278544/

Lindsay S. Macnaughton “The response of muscle protein synthesis following whole‐body resistance exercise is greater following 40 g than 20 g of ingested whey protein”

Ralf Jäger,corresponding author1 Joshua E Dudeck,2 Jordan M Joy,2 Ryan P Lowery,2 Sean A McCleary,2 Stephanie MC Wilson,3 Douglas S Kalman,4 Jacob M Wilson,2 and Martin Purpura “Comparison of rice and whey protein osolate digestion rate and amino acid absorption” https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4042376/

Bendtsen LQ1, Lorenzen JK1, Gomes S1, Liaset B2, Holst JJ3, Ritz C1, Reitelseder S4, Sjödin A1, Astrup A1. “Effects of hydrolysed casein, intact casein and intact whey protein on energy expenditure and appetite regulation: a randomised, controlled, cross-over study” https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25191896

Magali Lacroix, Cécile Bos Joëlle Léonil Gheorge Airinei Catherine Luengo Sophie Daré Robert Benamouzig Hélène Fouillet Jacques Fauquant „Compared with casein or total milk protein, digestion of milk soluble proteins is too rapid to sustain the anabolic postprandial amino acid requirement” https://academic.oup.com/ajcn/article/84/5/1070/4649087