Insulina - a metabolizm białek mięśniowych

W okresie poposiłkowym głównym regulatorem metabolizmu białek mięsniowych jest insulina, jak i poziom/dostępność aminokwasów.

O aminokwasach była juz mowa m.in. w tych badaniach:
https://www.sfd.pl/Leucyna__stymuluje_syntezę_białek_i_reguluje_poziom_cukru-t695397.html
https://www.sfd.pl/BCAA_branched_chained_amino_acids__jako_antykatabolik_-t711768.html
https://www.sfd.pl/Synteza_białek_mięsniowych_anabolizm__EAA_vs_NEAA-t721412.html
https://www.sfd.pl/Potreningowa_suplementacja__potreningowe_okno_anaboliczne-t699437.html

Teraz kilka zdań (badań) na temat insuliny.

Co to wogole jest insulina?
To anaboliczny hormon peptydowy o działaniu ogólnoustrojowym, odgrywający zasadniczą rolę przede wszystkim w metabolizmie węglowodanów, lecz także białek i tłuszczów.
Insulina produkowana jest przez komórki B (β) wysp trzustki (Langerhansa). Najważniejszym bodźcem do produkcji insuliny jest poposiłkowe zwiększenie stężenia glukozy we krwi. Dzięki zwiększeniu wytwarzania insuliny i jej wpływowi na komórki efektorowe (miocyty, adipocyty, hepatocyty) zwiększa się transport glukozy do wnętrza komórek, co obniża poziom glukozy we krwi.





......czyli ze jak?

W mega mega skrócie:
Spożywamy posiłek bogaty w węglowodany (choć nie tylko węglowodany powodują wydzielanie insuliny!).
Węglowodany się trawią - do krwi zostaje uwolniona glukoza
Ile?
Zależy jaki zjedlismy posilek.
Im wyższa wartość IG danego produktu, tym wyższy poziom cukru we krwi, po spożyciu tego produktu.
Natomiast spożycie produktu o niskim indeksie glikemicznym powoduje powolny i relatywnie niewielki wzrost poziomu cukru i co za tym idzie - niewielki wyrzut insuliny.
Warto pamiętać, że przetwarzanie produktów żywnościowych (obróbka termiczna, czas obróbki termicznej) podwyższa ich indeks glikemiczny.




Drugim sposobem obliczania wpływu spożywanych węglowodanów, dając większy obraz niż samo IG.
Wartość IG mówi tylko jak szybko określony węglowodan zmieni się w cukier. Nie mówi natomiast jak wiele tego węglowodanu jest w porcji w określonym produkcie. Niezbędne jest znać zatem zarówno IG i ŁG, aby zrozumieć wpływ jedzenia na poziom cukru we krwi.




Aby indeks i ładunek glikemiczny spożywanych produktów nie był duży musimy wziąć pod uwagę następujące aspekty:
-błonnik opóźnia przemianę węglowodanów poprzez częściowe blokowanie dostępu glukozy do krwi. Może również podwyższyć czułość receptorów podatnych na insulinę w mięśniu, tak że glukoza łatwiej przedostaje się do komórki. Jeśli receptory są mało czułe, wtedy trzustka zwiększa wydzielanie insuliny by zrównoważyć dopływ glukozy do komórek mięśni,
-formę produktu - czy jest zmielony lub w inny sposób przetworzony czy występują w nim pełne ziarna lub włókna,
-stopień przygotowania lub ugotowania - co pozwala na zbadanie zawartości skrobi,
-obecność fruktozy i laktozy (obie mają niski indeks glikemiczny),
-czas spożywania pokarmu, czas jedzenia ma wpływ na wydzielanie glukozy do krwi - im szybciej jesz, tym jest ono szybsze,
-produkty bogate w tłuszcze, o niskim indeksie glikemicznym mogą być błędnie zakwalifikowane, bo tłuszcze i białko spowalniają opróżnianie żołądka, a tym samym i szybkość trawienia w jelicie cienkim. A zatem ich indeks glikemiczny może być relatywnie niższy niż produktów zawierających mniej tłuszczów

Co dalej?
Wchłania się glukoza z przewodu pokarmowego dopływa z dorzecza krwi żyły wrotnej do wątroby.
To jest transport niezależny od insuliny - czyli do tej pory jeszcze nie ma insuliny.
Im więcej glukozy tym więcej się dostaje do komórki beta trzustki.
W dalszym ciągu jest to transport niezależny od insuliny.
Następnie glukoza ulega przemianom metabolicznym:
-spalenie glukozy w glikolizie
-powstaje ATP
-to powoduje zamknięcie kanału potasowego
-komórka beta ulega depolaryzacji
-otwarcie kanału wapniowego sterowanego potencjałem
-napływ jonów Ca do cytoplazmy komórki
-> wyrzut insuliny
........tada!

Insulina się wydzieliła, dopływa do komórki posiadającej dla niej receptor, będzie to komórka w której jest transport zależny od insuliny, czyli głównie komórka mięśniowa, mięśnie szkieletowe, oraz adipocyt i tu znajduje się receptor insulinowy, zbudowany z podjednostek zewnętrznych alfa i dwóch podjednostek beta, i tu z podjednostkami wewnętrznymi sprzężona jest kinaza tyrozyno swoista. W efekcie dość skomplikowanego procesu dochodzi do aktywacji szeregu procesów metabolicznych związanych z insuliną, a więc wpływu insuliny na gospodarkę węglowodanową, białkową, lipidową, a jednym z ważnych aspektów pobudzenia tego układu wewnątrzkomórkowego jest przenoszenie się transporterów glukozy z wnętrza komórki do błon.
W komórkach, w których jest transport insulinozależny, pobudzenie receptora insulinowego prowadzi do wytworzenia białek błonowych, które mają wpuścić glukozę do wnętrza komórki i tym białkiem jest GLUT 4. Po wytworzeniu GLUT 4 musi ulec wbudowaniu w błonę i dopiero wtedy potrafi wpuścić glukozę do wnętrza komórki.
Insulina połączyła się z receptorem następuje pobudzenie IRS-u, uruchomienie syntezy GLUT 4, który zostaje wbudowany w błonę, uległ fuzji w błonie i wpuścił nam glukozę.
Spada poziom glukozy we krwi -> spada poziom insuliny -> trzustka przestaje produkować więcej insuliny.

Czyli to jest główne zadanie insuliny.

Jednakże jednym z aspektów wzmożonej aktywności insuliny jest przyrost magazynowanej tkanki tłuszczowej. Insulina zahamowuje rozpad i uwalnianie magazynowanych tłuszczy i stymuluje enzymy pakujące lipidy do komórek tłuszczowych do tworzenia większej ilości tłuszczu

Nasze ciało jest wyposażone w kilka hormonów, które maja za zadanie zwiększyć poziom glukozy we krwi (np.adrenalina,noradrenalina,kortyzol).
Ale mamy tylko 1 hormon, który obniża poziom glukozy - i jest nim insulina.
Bez insuliny poziom cukru po spożyciu dużej ilosci weglowoadnów wzrósłby we krwi do dużej wartości,co byłoby już niebezpieczne dla życia.
Z taką sytuacją mamy do czynienia w cukrzycy młodzieńczej typu I, w której organizm nie wytwarza (bądź prawie nie wytwarza) insuliny i musi być ona w całości dostarczona z zewnątrz.

Aminokwasy(leucyna) mają wpływ na kinazę mTOR, a insulina(węglowodany i/lub aminokwasy) na kinazę PI3 i kinazę białkową B, co przekłada się między innymi na spadek aktywności kinazy aktywowanej przez AMP, która może hamować aktywność mTOR. W ten sposób uzyskujemy synergiczny efekt wywoływany przez dostępność aminokwasów i insuliny. Kinazy fosforylujące białka wiążące eIF4E oraz białko S6 są uaktywniane przez kinazę mTOR, a regulacja inicjacji translacji zachodzi właśnie poprzez fosforylację białek wiążących eIF4E i białka S6. Bez translacji nie będzie syntezy protein.
Węglowodany,NEAA,reszta EAA nie maja potencjału stymulującego syntezę, kiedy są porównane do leucyny.
Aczkolwiek połączenie aminokwasów z węglowodanami wywiera wpływ na kinazę PI3 i aktywność mTOR - co powoduje wywołanie maxymalnej szybkości syntezy nowych białek w okresie regeneracji powysiłkowej.

Leucine Regulates Translation Initiation of Protein Synthesis in Skeletal Muscle after Exercise

http://jn.nutrition.org/content/136/2/533S.full 

Ale co nam "KULTURYSTOM" daje ta insulina oprócz tego ze obniża poziom cukru i upycha go (przynajmniej po części) do mięsni?
Czy ma jakiś wpływ na syntezę białek mięśniowych,albo przynajmniej na zahamowanie katabolizmu tych białek?

->Zwiększony poziom insuliny hamuje działanie proteolizy (badania 1) - tj. degradowanie białek do aminokwasów - czyli działa antykatabolicznie!
https://www.sfd.pl/Insulina__a_metabolizm_białek_mięśniowych-t730772.html#post1

->Stymuluje pobór aminokwasów przez mięśnie - czym znacznie zwiększa syntezę białek mięśniowych (badania 2).
https://www.sfd.pl/Insulina__a_metabolizm_białek_mięśniowych-t730772.html#post2

->Niektóre badania sugerują, że insulina nie jest modulatorem, lecz raczej czynnikiem zezwalającym na syntezę
i że poziom we krwi ≈10-15 μ U/mL jest wystarczający na maxymalną syntezą białek mięśniowych (badania 3).
https://www.sfd.pl/Insulina__a_metabolizm_białek_mięśniowych-t730772.html#post3

->Również uważa się, że poposiłkowy wysoki poziom insuliny zwiększa przepływ krwi - tym samym nasila transport aminokwasów do mięsni (badania 4) - co nasila syntezę białek mięśniowych.
https://www.sfd.pl/Insulina__a_metabolizm_białek_mięśniowych-t730772.html#post4





część info pochodzi z:
http://pl.wikipedia.org/wiki/Insulina
https://www.sfd.pl/Glukoza_po_treningu-t333578.html
http://docs4.chomikuj.pl/273646439,0,0,13-----21.02.2001-węglowodany,-pocz-cukrzycy.doc 
http://www.odzywianie.info.pl/Indeks-i-ladunek-glikemiczny.html


Zmieniony przez - solaros w dniu 2011-04-26 04:09:07

***************** Badania 1 *****************


Effect of carbohydrate intake on net muscle protein synthesis during recovery from resistance exercise

The purpose of this study was to determine the effect of ingestion of 100 g of carbohydrates on net muscle protein balance (protein synthesis minus protein breakdown) after resistance exercise. Two groups of eight subjects performed a resistance exercise bout (10 sets of 8 repetitions of leg presses at 80% of 1-repetition maximum) before they rested in bed for 4 h. One group (CHO) received a drink consisting of 100 g of carbohydrates 1 h postexercise. The other group (Pla) received a noncaloric placebo drink. Leg amino acid metabolism was determined by infusion of 2H5- or 13C6-labeled phenylalanine, sampling from femoral artery and vein, and muscle biopsies from vastus lateralis. Drink intake did not affect arterial insulin concentration in Pla, whereas insulin increased several times after the drink in CHO (P < 0.05 vs. Pla). Arterial phenylalanine concentration fell slightly after the drink in CHO. Net muscle protein balance between synthesis and breakdown did not change in Pla, whereas it improved in CHO from -17 &#177; 3 nmol&#8226;ml-1&#8226;100 ml leg-1 before drink to an average of -4 &#177; 4 and 0 &#177; 3 nmol&#8226;ml-1&#8226;100 ml leg-1 during the second and third hour after the drink, respectively (P < 0.05 vs. Pla during last hour). The improved net balance in CHO was due primarily to a progressive decrease in muscle protein breakdown. We conclude that ingestion of carbohydrates improved net leg protein balance after resistance exercise. However, the effect was minor and delayed compared with the previously reported effect of ingestion of amino acids.

http://jap.physiology.org/content/96/2/674.full

16 mlodych mezczyzn zostalo podzielone na 2 grupy spozywajace 1h po treningu silowym:
-węglowodany 100g - CHO (maltodextrin)
-placebo - PL




ex - trening
D - napoj

trening:
10x8
leg extensions
czas trwania ~20min

wyniki:

poziom glukozy i insuliny we krwi:




poziom glukozy(przed/po 30min):
CHO 85/175 mg/dl
PL 89/bez zmian

poziom insuliny we krwi (przed/po 30min):
CHO 6.5/~110&#181;IU/ml
PL 5.3/bez zmian

metabolizm fenyloalaniny:



przed treningiem i zaraz po treningu poziomy byly podobne
ale w kazda godzine po spozyciu napoju poziomy sie roznily

poziom fenyloalaniny jest zalezny od transportu do miesni (mniejszy poziom) -> synteza białek mięsniowych
jak i od wiekszego poziomu we krwi -> wiekszy katabolizm białek

synteza białek mięsniowych:



-bez wiekszych roznic!

rozpad białek mięsniowych:




-bez roznic przed cwiczeniem
-po 2h po spozyciu drinków zauwazono zahamaowanie rozpadu bialek o ~50% w grupie spozywajacej napoj weglowodanowy

calkowity poziom transportu do miesni AUC dla fenyloalaniny przez 3h po treningu:
CHO 32 mg/leg
PL 23.7

calkowity poziom syntezy białek AUC dla fenyloalaniny przez 3h po treningu (1h po treningu/3h po treninu):
CHO 0.0851/0.0876 %/h
PL 0.0843/0.0682

wnioski:

Dla przypomnienia

bilans białkowy=synteza białka - rozpad białka
->anablizm-katabolim
->jesli wiecej białka nasz organizm buduje niz traci - otrzymujemy pozytywny bilans białkowy

Spozycie samych węglowodanów wplywa na calkowity bilans białkowy - zmniejsza katabolizm ale nadal nie powoduje pozytywnego bilansu -> nadal więcej białka bedzie traconych niz budowanych

Węglowodany nie wywieraja zadnego wplywu na syntezę białka - więc spozycie samych węglowodanów nie będzie wywierac większego znaczenia na anabliczny wplyw cwiczen.
Bilans sie zmieni - ale synteza bialek nie wzrosnie!



Effect of physiologic hyperinsulinemia on skeletal muscle protein synthesis and breakdown in man.

Although insulin stimulates protein synthesis and inhibits protein breakdown in skeletal muscle in vitro, the actual contribution of these actions to its anabolic effects in man remains unknown. Using the forearm perfusion method together with systemic infusion of L-[ring-2,6-3H]phenylalanine and L-[1-14C]leucine, we measured steady state amino acid exchange kinetics across muscle in seven normal males before and in response to a 2-h intraarterial infusion of insulin. Postabsorptively, the muscle disposal (Rd) of phenylalanine (43 +/- 5 nmol/min per 100 ml forearm) and leucine (113 +/- 13) was exceeded by the concomitant muscle production (Ra) of these amino acids (57 +/- 5 and 126 +/- 9 nmol/min per dl, respectively), resulting in their net release from the forearm (-14 +/- 4 and -13 +/- 5 nmol/min per dl, respectively). In response to forearm hyperinsulinemia (124 +/- 11 microU/ml), the net balance of phenylalanine and leucine became positive (9 +/- 3 and 61 +/- 8 nmol/min per dl, respectively (P less than 0.005 vs. basal). Despite the marked increase in net balance, the tissue Rd for both phenylalanine (42 +/- 2) and leucine (124 +/- 9) was unchanged from baseline, while Ra was markedly suppressed (to 33 +/- 5 and 63 +/- 9 nmol/min per dl, respectively, P less than 0.01). Since phenylalanine is not metabolized in muscle (i.e., its only fates are incorporation into or release from protein) these results strongly suggest that in normal man, physiologic elevations in insulin promote net muscle protein anabolism primarily by inhibiting protein breakdown, rather than by stimulating protein synthesis.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3298320?dopt=Abstract

9 mezczyznom podawano insuline
stwierdzono ze:
U zdrowych osob - wiekszy poziom insuliny stymuluje metabolizm bialek glownie poprzez zahamawanie katabolizmu niz przez nasilenie syntezy


Insulin action on muscle protein kinetics and amino acid transport during recovery after resistance exercise.

Normal volunteers were studied in the postabsorptive state at rest and about 3 h after a heavy leg resistance exercise routine. The leg arteriovenous balance technique was used in combination with stable isotopic tracers of amino acids and biopsies of the vastus lateralis muscle. Insulin was infused into a femoral artery to increase the leg insulin concentrations to high physiologic levels without substantively affecting the whole-body level. Protein synthesis and degradation were determined as rates of intramuscular phenylalanine utilization and appearance, and muscle fractional synthetic rate (FSR) was also determined. Leg blood flow was greater after exercise than at rest (P<0.05). Insulin accelerated blood flow at rest but not after exercise (P<0.05). The rates of protein synthesis and degradation were greater during the postexercise recovery (65+/-10 and 74+/-10 nmol x min(-1) x 100 ml(-1) leg volume, respectively) than at rest (30+/-7 and 46+/-8 nmol x min(-1) x 100 ml(-1) leg volume, respectively; P<0.05). Insulin infusion increased protein synthesis at rest (51+/-4 nmol x min(-1) x 100 ml(-1) leg volume) but not during the postexercise recovery (64+/-9 nmol x min(-1) x 100 ml(-1) leg volume; P<0.05). Insulin infusion at rest did not change the rate of protein degradation (48+/-3 nmol x min(-1) 100 ml(-1) leg volume). In contrast, insulin infusion after exercise significantly decreased the rate of protein degradation (52+/-9 nmol x min(-1) x 100 ml(-1) leg volume). The insulin stimulatory effects on inward alanine transport and glucose uptake were three times greater during the postexercise recovery than at rest (P<0.05). In contrast, the insulin effects on phenylalanine, leucine, and lysine transport were similar at rest and after exercise. In conclusion, the ability of insulin to stimulate glucose uptake and alanine transport and to suppress protein degradation in skeletal muscle is increased after resistance exercise. Decreased amino acid availability may limit the stimulatory effect of insulin on muscle protein synthesis after exercise.

http://diabetes.diabetesjournals.org/content/48/5/949.abstract

zdrowych osobom po treningu siłowym podawano insuline

wnioski:
insulina wywiera wpływ na zahamowanie katabolizmu białek po treningu.


Insulin and insulin-like growth factor-I enhance human skeletal muscle protein anabolism during hyperaminoacidemia by different mechanisms.

Insulin inhibits proteolysis in human muscle thereby increasing protein anabolism. In contrast, IGF-I promotes muscle protein anabolism principally by stimulating protein synthesis. As increases or decreases of plasma amino acids may affect protein turnover in muscle and also alter the muscle's response to insulin and/or IGF-I, this study was designed to examine the effects of insulin and IGF-I on human muscle protein turnover during hyperaminoacidemia. We measured phenylalanine balance and [3H]-phenylalanine kinetics in both forearms of 22 postabsorptive adults during a continuous [3H] phenylalanine infusion. Measurements were made basally and at 3 and 6 h after beginning a systemic infusion of a balanced amino acid mixture that raised arterial phenylalanine concentration about twofold. Throughout the 6 h, 10 subjects received insulin locally (0.035 mU/min per kg) into one brachial artery while 12 other subjects were given intraaterial IGF-I (100 ng/min per kg) to raise insulin or IGF-I concentrations, respectively, in the infused arm. The contralateral arm in each study served as a simultaneous control for the effects of amino acids (aa) alone. Glucose uptake and lactate release increased in the insulin- and IGF-I-infused forearms (P < 0.01) but did not change in the contralateral (aa alone) forearm in either study. In the aa alone arm in both studies, hyperaminoacidemia reversed the postabsorptive net phenylalanine release by muscle to a net uptake (P < 0.025, for each) due to a stimulation of muscle protein synthesis. In the hormone-infused arms, the addition of either insulin or IGF-I promoted greater positive shifts in phenylalanine balance than the aa alone arm (P < 0.01). With insulin, the enhanced anabolism was due to inhibition of protein degradation (P < 0.02), whereas IGF-I augmented anabolism by a further stimulation of protein synthesis above aa alone (P < 0.02). We conclude that: (a) hyperaminoacidemia specifically stimulates muscle protein synthesis; (b) insulin, even with hyperaminoacidemia, improves muscle protein balance solely by inhibiting proteolysis; and (c) hyperaminoacidemia combined with IGF-I enhances protein synthesis more than either alone.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7560063

Insulina hamuje proteolize (rozpad białek).
Poziom aminokwasów we krwi ma wplyw na katabolzim i anabolizm mięsni.
Wysoki poziom aminokwasów - nasila syntęzę białek mięsniowych.
Wysoki poziom insuliny wywiera wplyw na rozpad białek - hamując proteolize.


Leucine metabolism in aging humans: effect of insulin and substrate availability

To elucidate the relative roles of insulin (I) and amino acid (AA) availability on body protein economy and AA kinetics, we compared whole body leucine kinetic responses, using a 360-min constant infusion of L-[1-13C]leucine, during administration of an L-AA solution to six healthy young (21-25 yr) and six healthy old (72-87 yr) men (study 1) to those when the AA solution was given in conjunction with a euglycemic I clamp (study 2). In study 1, serum I increased significantly (P less than 0.02) by 4 +/- 1 and 4 +/- 2 microU/ml in young (Y) and old (O) men, respectively. In study 2, I was raised to 91 +/- 7 (Y) and 88 +/- 7 (O) microU/ml; the glucose infusion to maintain euglycemia in the Y was significantly greater than in the O (8.0 +/- 0.1 vs. 6.8 +/- 1.9 mg.kg-1.min-1). Leucine flux and oxidation increased significantly in both age groups during the administration of AA. Estimates of leucine released from protein breakdown declined (P less than 0.01) by 18 and 20% in study 1 and 2, respectively, in the young and by 12 and 44%, respectively, in the elderly. Rates of leucine incorporation into protein increased (P less than 0.01) similarly in both age groups and in both studies. These findings emphasize the importance of AA availability in the stimulation of protein synthesis and suggest that insulin's major role in vivo is to repress whole body proteolysis. Furthermore, despite evidence of an age-related decline in glucose disposal, the elderly had similar leucine kinetic responses to hyperaminoacidemia.

http://ajpendo.physiology.org/content/256/2/E288.abstract

aminokwasy stymuluja syntezę białek mięśniwoych - a insulina odgrywa rolą w zahamowaniu degradacji białek mięsniowych (hamowanie proteolizy)

Zmieniony przez - solaros w dniu 2011-04-27 04:09:48

***************** Badania 2 *****************


Insulin action on muscle protein kinetics and amino acid transport during recovery after resistance exercise.

We have determined the individual and combined effects of insulin and prior exercise on leg muscle protein synthesis and degradation, amino acid transport, glucose uptake, and alanine metabolism. Normal volunteers were studied in the postabsorptive state at rest and about 3 h after a heavy leg resistance exercise routine. The leg arteriovenous balance technique was used in combination with stable isotopic tracers of amino acids and biopsies of the vastus lateralis muscle. Insulin was infused into a femoral artery to increase the leg insulin concentrations to high physiologic levels without substantively affecting the whole-body level. Protein synthesis and degradation were determined as rates of intramuscular phenylalanine utilization and appearance, and muscle fractional synthetic rate (FSR) was also determined. Leg blood flow was greater after exercise than at rest (P<0.05). Insulin accelerated blood flow at rest but not after exercise (P<0.05). The rates of protein synthesis and degradation were greater during the postexercise recovery (65+/-10 and 74+/-10 nmol x min(-1) x 100 ml(-1) leg volume, respectively) than at rest (30+/-7 and 46+/-8 nmol x min(-1) x 100 ml(-1) leg volume, respectively; P<0.05). Insulin infusion increased protein synthesis at rest (51+/-4 nmol x min(-1) x 100 ml(-1) leg volume) but not during the postexercise recovery (64+/-9 nmol x min(-1) x 100 ml(-1) leg volume; P<0.05). Insulin infusion at rest did not change the rate of protein degradation (48+/-3 nmol x min(-1) 100 ml(-1) leg volume). In contrast, insulin infusion after exercise significantly decreased the rate of protein degradation (52+/-9 nmol x min(-1) x 100 ml(-1) leg volume). The insulin stimulatory effects on inward alanine transport and glucose uptake were three times greater during the postexercise recovery than at rest (P<0.05). In contrast, the insulin effects on phenylalanine, leucine, and lysine transport were similar at rest and after exercise. In conclusion, the ability of insulin to stimulate glucose uptake and alanine transport and to suppress protein degradation in skeletal muscle is increased after resistance exercise. Decreased amino acid availability may limit the stimulatory effect of insulin on muscle protein synthesis after exercise.

http://diabetes.diabetesjournals.org/content/48/5/949.abstract

zdrowych osobom po treningu siłowym podawano insuline

wnioski:
insulina wywiera stymulujacy efekt na transporcie aminokwasów i glukozy
zbyt maly poziom aminokwasów moze zmniejszac anaboliczne własciwosci insuliny powodujące nasilenie syntezy białek


Physiologic hyperinsulinemia stimulates protein synthesis and enhances transport of selected amino acids in human skeletal muscle.

We have investigated the mechanisms of the anabolic effect of insulin on muscle protein metabolism in healthy volunteers, using stable isotopic tracers of amino acids. Calculations of muscle protein synthesis, breakdown, and amino acid transport were based on data obtained with the leg arteriovenous catheterization and muscle biopsy. Insulin was infused (0.15 mU/min per 100 ml leg) into the femoral artery to increase femoral venous insulin concentration (from 10 +/- 2 to 77 +/- 9 microU/ml) with minimal systemic perturbations. Tissue concentrations of free essential amino acids decreased (P < 0.05) after insulin. The fractional synthesis rate of muscle protein (precursor-product approach) increased (P < 0.01) after insulin from 0.0401 +/- 0.0072 to 0.0677 +/- 0.0101%/h. Consistent with this observation, rates of utilization for protein synthesis of intracellular phenylalanine and lysine (arteriovenous balance approach) also increased from 40 +/- 8 to 59 +/- 8 (P < 0.05) and from 219 +/- 21 to 298 +/- 37 (P < 0.08) nmol/min per 100 ml leg, respectively. Release from protein breakdown of phenylalanine, leucine, and lysine was not significantly modified by insulin. Local hyperinsulinemia increased (P < 0.05) the rates of inward transport of leucine, lysine, and alanine, from 164 +/- 22 to 200 +/- 25, from 126 +/- 11 to 221 +/- 30, and from 403 +/- 64 to 595 +/- 106 nmol/min per 100 ml leg, respectively. Transport of phenylalanine did not change significantly. We conclude that insulin promoted muscle anabolism, primarily by stimulating protein synthesis independently of any effect on transmembrane transport.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7860765?dopt=Abstract

badano wplyw podawania insuliny na mlodych ludziach

po podaniu insuliny
-poziom aminokwasów w tkankach spadl
-szybkosc syntezy białek wzrosla z 0.0401 do 0.0677 %/h
-wykorzystanie do syntezy fenyloalaniny z 40 do 59 nmol/min na 100ml leg
-wykorzystanie do syntezy lizyny z 219 do 298

Lokalna hiperinsulinemia zwiekszyla transport aminokwasów - w tym lecuyny z 164 do 200 nmol/min per 100 ml leg
i alaniny z 403 do 595

przed/po podaniu insuliny:
poziom insuliny w żyle udowej, &#181;IU/ml ->10/77
rozpad białek, nmol&#8226;min-1&#8226;100 ml-1 ->56/52
synteza białek, nmol&#8226;min-1&#8226;100 ml-1 -> 40/59

Insulina stymuluje anabolizm białek mięsniowych niezaleznie od efektu jakiegokowliek transbłonowego transportu


Effect of insulin and plasma amino acid concentrations on leucine metabolism in man. Role of substrate availability on estimates of whole body protein synthesis.

We examined the effect of insulin and plasma amino acid concentrations on leucine kinetics in 15 healthy volunteers (age 22 +/- 2 yr) using the euglycemic insulin clamp technique and an infusion of [1-14C]leucine. Four different experimental conditions were examined: (a) study one, high insulin with reduced plasma amino acid concentrations; (b) study two, high insulin with maintenance of basal plasma amino acid concentrations; (c) study three, high insulin with elevated plasma amino acid concentrations; and (d) study four, basal insulin with elevated plasma amino acid concentrations. Data were analyzed using both the plasma leucine and alpha-ketoisocaproate (the alpha-ketoacid of leucine) specific activities. In study one total leucine flux, leucine oxidation, and nonoxidative leucine disposal (an index of whole body protein synthesis) all decreased (P less than 0.01) regardless of the isotope model utilized. In study two leucine flux did not change, while leucine oxidation increased (P less than 0.01) and nonoxidative leucine disposal was maintained at the basal rate; endogenous leucine flux (an index of whole body protein degradation) decreased (P less than 0.01). In study three total leucine flux, leucine oxidation, and nonoxidative leucine disposal all increased significantly (P less than 0.01). In study four total leucine flux, leucine oxidation, and nonoxidative leucine disposal all increased (P less than 0.001), while endogenous leucine flux decreased (P less than 0.001). We conclude that: (a) hyperinsulinemia alone decreases plasma leucine concentration and inhibits endogenous leucine flux (protein breakdown), leucine oxidation, and nonoxidative leucine disposal (protein synthesis); (b) hyperaminoacidemia, whether in combination with hyperinsulinemia or with maintained basal insulin levels decreases endogenous leucine flux and stimulates both leucine oxidation and nonoxidative leucine disposal.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3316280?dopt=Abstract

badano wplyw insuliny i aminokwasów u zdrowych osob w 4 warunkack:
1-wysoki poziom insuliny + maly poziom aminokwasów
2-wysoki poziom insuliny + normalny poziom aminokwasów
3-wysoki poziom insuliny + wysoki poziom aminokwasów
4-normalny poziom insuliny + wysoki poziom aminokwasów

wyniki:
1-calowita przemiana leucyny (katabolizm),utlenianie jak i wykorzystanie na cele syntezy białek -> spadlo!
2-calkowita przemiana leucyny (katabolizm)->bez zmian
utlenianie-> wzroslo
wykorzystanie na cele syntezy białek ->normlany poziom
kiedy engogenny poziom leucyny (degradacji białek ciała)->spadlo
3-calkowita przemiana leucyny (katabolizm),utlenianie jak i wykorzystanie na cele syntezy białek ->wzroslo!
4-calkowita przemiana leucyny (katabolizm),utlenianie jak i wykorzystanie na cele syntezy białek ->wzroslo!
a engogenny poziom leucyny (degradacji białek ciała)->spadlo

wnioski:
->wysoki poziom insuliny (tylko hiperinsulinemia) obniza poziom leucyny we krwi i hamuje katabolzim białek mięśniowych,utlenianie leucyny i wykorzystanie na cele syntezy (?)
->wysoki poziom aminokwasów (hyperaminoacidemia) samo czy w polaczeniu z wysokim poziomem insuliny hamuja rozpad białek mięśniowych i stumuluje utlenianie leucyny jak również wykorzystanie jej do syntezy białek


Euglycemic hyperinsulinemia augments amino acid uptake by human leg tissues during hyperaminoacidemia.

The effect of insulin on leg and whole body protein turnover was determined by leg exchange and plasma kinetics of [15N]phenylalanine and [1-13C]leucine during amino acid (AA) sufficiency. Eight healthy subjects were studied during AA infusion alone and during infusion of glucose and insulin (0.29 nmol.m-2.min-1) with additional AA. Insulin strongly stimulated the positive leg AA balance seen with AA (AA alone, 2.6 +/- 6.1 vs. insulin + AA, 33.1 +/- 5.8 nmol phenylalanine . 100 g leg-1.min-1; P less than 0.001). Phenylalanine uptake by leg tissues rose during insulin plus AA (47.3 +/- 11.5 vs. 73.1 +/- 7.3 nmol. 100 g-1.min-1; P = 0.022) but with only a slight reduction in leg phenylalanine release (44.7 +/- 8.1 vs. 40.0 +/- 7.9 nmol.100 g-1.min-1). Leg nonoxidative leucine plus alpha-ketoisocaproate (KIC) uptake was increased slightly with insulin (129 +/- 26 vs. 146 +/- 21 nmol.100 g-1. min-1), but leg leucine oxidation increased fourfold (P = 0.012). Leg leucine plus KIC release was reduced by insulin (120 +/- 17 vs. 84 +/- 10 nmol.100 g-1.min-1; P = 0.005); endogenous leucine appearance of leucine and phenylalanine decreased with insulin (leucine, 1.97 +/- 0.08 vs. 1.65 +/- 0.10; phenylalanine, 0.76 +/- 0.03 vs. 0.54 +/- 0.08 mumols.kg-1.min-1; P less than 0.02). The results suggest that insulin, given with sufficient amino acids, may stimulate leg and whole body protein balance by mechanisms including stimulation of protein synthesis and inhibition of protein breakdown.

badano wplyw leucyny na metabolzim bialek w polaczeniu z aminokwasami

-insulina silnie stymulowala pobor aminokwasów przez miesnie
podczas przyjmowania aminokwasów odzdzielnie ich poizom wynosil 2.6 vs razem z insulina 33.1 nmol phenylalanine . 100 g leg-1.min-1

-pobor leucyny AA solo 129 vs wraz z insulina 146 nmol.100 g-1. min-1

-ultlenianie leucyny wzroslo 4-ro krotnie (wraz z inuslina)

-poziom endogennej leucyny (katabolizm) podczas podawania AA 1.97 vs AA + insulina 1.65

Wyniki sugeruja ze insulina podawana razem z odpowiednimi aminokwasami moze stymulowac bilans bialkowy poprzez nasilenie syntezy lub zahamowanie katabolizmu


Differential effects of hyperinsulinemia and hyperaminoacidemia on leucine-carbon metabolism in vivo. Evidence for distinct mechanisms in regulation of net amino acid deposition.

The effects of physiologic hyperinsulinemia and hyperaminoacidemia, alone or in combination, on leucine kinetics in vivo were studied in postabsorptive healthy subjects with primed-constant infusions of L-[4,5-3H]leucine and [1-14C]alpha-ketoisocaproate (KIC) under euglycemic conditions. Hyperinsulinemia (approximately 100 microU/ml) decreased (P less than 0.05 vs. baseline) steady state Leucine + KIC rates of appearance (Ra) from proteolysis, KIC (approximately leucine-carbon) oxidation, and nonoxidized leucine-carbon flux (leucine----protein). Hyperaminoacidemia (plasma leucine, 210 mumol/liter), with either basal hormone replacement or combined to hyperinsulinemia, resulted in comparable increases in leucine + KIC Ra, KIC oxidation, and leucine----protein (P less than 0.05 vs. baseline). However, endogenous leucine + KIC Ra was suppressed only with the combined infusion. Therefore, on the basis of leucine kinetic data, hyperinsulinemia and hyperaminoacidemia stimulated net protein anabolism in vivo by different mechanisms. Hyperinsulinemia decreased proteolysis but did not stimulate leucine----protein. Hyperaminoacidemia per se stimulated leucine----protein but did not suppress endogenous proteolysis. When combined, they had a cumulative effect on net leucine deposition into body protein.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3549777?dopt=Abstract

wysoki poziom insuliny i wysoki poziom aminokwasów stymuluja anabolizm białek in vivo przez rozne mechanizmy:
-insulina hamuje proteolize (katabolizm) lecz nie maja wplywu na synteze
-aminokwasy stymuluja synteze białek lecz nie maja wplywu na proteolize (katabolizm)


Extreme hyperinsulinemia unmasks insulin&#8217;s effect to stimulate protein synthesis in the human forearm

Insulin clearly stimulates skeletal muscle protein synthesis in vitro. Surprisingly, this effect has been difficult to reproduce in vivo. As in vitro studies have typically used much higher insulin concentrations than in vivo studies, we examined whether these concentration differences could explain the discrepancy between in vitro and in vivo observations. In 14 healthy volunteers, we raised forearm insulin concentrations 1,000-fold above basal levels while maintaining euglycemia for 4 h. Amino acids (AA) were given to either maintain basal arterial (n = 4) or venous plasma (n = 6) AA or increment arterial plasma AA by 100% (n = 4) in the forearm. We measured forearm muscle glucose, lactate, oxygen, phenylalanine balance, and [3H]phenylalanine kinetics at baseline and at 4 h of insulin infusion. Extreme hyperinsulinemia strongly reversed postabsorptive muscle&#8217;s phenylalanine balance from a net release to an uptake (P < 0.001). This marked anabolic effect resulted from a dramatic stimulation of protein synthesis (P < 0.01) and a modest decline in protein degradation. Furthermore, this effect was seen even when basal arterial or venous aminoacidemia was maintained. With marked hyperinsulinemia, protein synthesis increased further when plasma AA concentrations were also increased (P< 0.05). Forearm blood flow rose at least twofold with the combined insulin and AA infusion (P< 0.01), and this was consistent in all groups. These results demonstrate an effect of high concentrations of insulin to markedly stimulate muscle protein synthesis in vivo in adults, even when AA concentrations are not increased. This is similar to prior in vitro reports but distinct from physiological hyperinsulinemia in vivo where stimulation of protein synthesis does not occur. Therefore, the current findings suggest that the differences in insulin concentrations used in prior studies may largely explain the previously reported discrepancy between insulin action on protein synthesis in adult muscle in vivo vs. in vitro.

http://ajpendo.physiology.org/content/274/6/E1067.full

14 mlodym osobom wstrzyknieto insuline w tętnice ramienna 5mU &#8901; min&#8722;1 &#8901; kg body wt&#8722;1
To spowodowalo wzros poziomu insuliny &#8764;1,000x
podawano tym odobom aminokwasy przez 4h w ilosci
-0.004 ml &#8901; min&#8722;1 &#8901; kg&#8722;1 (aby uzyskac normalny tetniczy poziom AA)
-0.007 (aby uzyskac normalny żylni poziom AA)
-0.015 (aby uzyskac 100x wyzszy tetniczy poziom AA)

metabolizm białek mięsniowych:



otwarta kolumna - przed podaniem insuliny i AA
czarna kolumna - po podaniu insuliny + AA

pierwszy wykres - balans bialkowy
drugi wykres - katabolizm (rozpad) białek
trzeci wykres - anabolizm (synteza) białek

Zmieniony przez - solaros w dniu 2011-04-28 02:45:49

***************** Badania 3 *****************


Human Muscle Protein Synthesis is Modulated by Extracellular, Not Intramuscular Amino Acid Availability: A Dose-Response Study

To test the hypothesis that muscle protein synthesis (MPS) is regulated by the concentration of extracellular amino acids, we investigated the dose-response relationship between the rate of human MPS and the concentrations of blood and intramuscular amino acids. We increased blood mixed amino acid concentrations by up to 240 % above basal levels by infusion of mixed amino acids (Aminosyn 15, 44-261 mg kg&#8722;1 h&#8722;1) in 21 healthy subjects, (11 men 10 women, aged 29 &#177; 2 years) and measured the rate of incorporation of D5-phenylalanine or D3-leucine into muscle protein and blood and intramuscular amino acid concentrations. The relationship between the fold increase in MPS and blood essential amino acid concentration ([EAA], mM) was hyperbolic and fitted the equation MPS = (2.68 × [EAA])/(1.51 + [EAA]) (P < 0.01). The pattern of stimulation of myofibrillar, sarcoplasmic and mitochondrial protein was similar. There was no clear relationship between the rate of MPS and the concentration of intramuscular EAAs; indeed, when MPS was increasing most rapidly, the concentration of intramuscular EAAs was below basal levels. We conclude that the rates of synthesis of all classes of muscle proteins are acutely regulated by the blood [EAA] over their normal diurnal range, but become saturated at high concentrations. We propose that the stimulation of protein synthesis depends on the sensing of the concentration of extracellular, rather than intramuscular EAAs.

http://jp.physoc.org/content/552/1/315.full

21 mlodym osobom podawano aminokwasy w ilosci:
-43.5 mg kg&#8722;1 h&#8722;1
-87 mg
-162 mg
-261 mg

wyniki:

poziom aminokwasów we krwi:



intramuscular (IM) - mięśniowy
extracellular (EC) - pozamięśniowy

43.5 mg (przed/w trakcie - EAA->NEAA) (mg kg&#8722;1 h&#8722;1)
EC 0.92/1.31 (+41%) ->1.78/2.0 (+12%)
IM 2.51/2.25 (&#8722;8%) ->32.68/27.17 (&#8722;17%)

87 mg (przed/w trakcie - EAA->NEAA) (mg kg&#8722;1 h&#8722;1)
EC 0.95/1.72 (+82%) ->1.78/2.11 (+18%)
IM 2.11/1.94 (&#8722;8%) ->27.99/25.11 (&#8722;10%)

162 mg (przed/w trakcie - EAA->NEAA) (mg kg&#8722;1 h&#8722;1)
EC 1.25/2.58 (+106%) -> 2.17/3.3 (+52%)
IM brak danych -> brak danych

261 mg (przed/w trakcie - EAA->NEAA) (mg kg&#8722;1 h&#8722;1)
EC 0.92/3.07 (+235%) -> 1.83/3.5 (+90%)
IM 2.44/3.58 (+58%) -> 31.51/32.95 (+16%)

poziom insuliny i poziom glukozy




dawka/poziom insuliny:
-43.5 mg/11 mIU l&#8722;1
-87 mg/26 mIU l&#8722;1
-162-261 mg/36 mIU l&#8722;1

zaleznosc w poziomie aminokwasów IM vs EC



intramuscular (IM) - mięśniowy
extracellular (EC) - pozamięśniowy

synteza białek mięsniowych (MPS) a poziom aminokwasów:




szybkosc syntezy białek mięsniowych (%/h) dawka -> przed/w trakcie:
-43.5mg -> 0.057/0.068 (+30%)
-87mg -> 0.086/0.134 (+57)
-162mg -> 0.076/0.130 (+72)
-261mg -> 0.054/0.100 (+88)

-szybkosc syntezy wzrosla u kazdej z grup
-jednak jak widac na wykresie powstaje hiperbola
-dalsze zwiekszania dawki nie jest adekwatne z takim samym wzrostem syntezy białek

wzor pozwalajacy obliczyc MPS
MPS = (2.68 × [EAA])/(1.51 + [EAA])
gdzie EAA jest w 'mM' we krwi

-korelacja krzywoliniowa pomiedzy poziomem EAA pozamiesniowym a MPS istnieje
jednak taka zaleznosc nie istnieje dla poziomu miesniowego a MPS

wnioski:

celem badania nie bylo wplyniecie na insuline,czy badania wplywu insuliny

przy najnizszych dawakch aminokwasow inuslina wzrosla nieznacznie
w tym samym czasie ilosc aminokwasow poza miesniami wzrosla drastycznie
43.5 mg (przed/w trakcie - EAA->NEAA) (mg kg&#8722;1 h&#8722;1)
EC 0.92/1.31 (+41%) ->1.78/2.0 (+12%)
IM 2.51/2.25 (&#8722;8%) ->32.68/27.17 (&#8722;17%)

87 mg (przed/w trakcie - EAA->NEAA) (mg kg&#8722;1 h&#8722;1)
EC 0.95/1.72 (+82%) ->1.78/2.11 (+18%)
IM 2.11/1.94 (&#8722;8%) ->27.99/25.11 (&#8722;10%)

i sama synteza tak samo:
-43.5mg -> 0.057/0.068 (+30%)
-87mg -> 0.086/0.134 (+57)

kiedy poziom insuliny wzrosl nieznacznie!

Co sugeruje ze sama insulina ma maly/albo nie ma wogole wplywu na MPS.
Potwierdzaja to wyzsze dawki - kiedy to stezenie aminokwasow wzroslo bardzo we krwi,isnulina tak samo - jednak nie przelozylo sie na adekwatny wzrost szybkosci MPS (syntezy).

Insulina powyzej poziomu &#8776;15-20 mIU l&#8722;1 nie wywiera wiekszego wplywu na szybkosc syntezy.



Effects of amino acids on synthesis and degradation of skeletal muscle proteins in humans

At low concentrations of insulin (5-7 mU&#183;L-1) and adequate glucose (5.4 mM), a systemic AA infusion stimulates muscle protein synthesis.
The results demonstrate that neither insulin nor circulating IGF-I explained improved protein balance in skeletal muscles after elevation of plasma amino acids. Rather, some amino acids in themselves trigger cellular reactions that initiate peptide formation.

http://ajpendo.physiology.org/content/271/4/E718.abstract

przy niskim poziomie insuliny (5-7 mU&#183;L-1) podanie aminokwasow stymuluje synteze białek mięśniowych


Zmieniony przez - solaros w dniu 2011-04-29 03:32:18

***************** Badania 4 *****************


PHYSIOLOGICAL HYPERINSULINEMIA STIMULATES PROTEIN-SYNTHESIS AND ENHANCES TRANSPORT OF SELECTED AMINO-ACIDS IN HUMAN SKELETAL-MUSCLE

We have investigated the mechanisms of the anabolic effect of insulin on muscle protein metabolism in healthy volunteers, using stable isotopic tracers of amino acids. Calculations of muscle protein synthesis, breakdown, and amino acid transport were based on data obtained with the leg arteriovenous catheterization and muscle biopsy. Insulin was infused (0.15 mU/min per 100 ml leg) into the femoral artery to increase femoral venous insulin concentration (from 10 +/- 2 to 77 +/-9 mu U/ml) with minimal systemic perturbations. Tissue concentrations of free essential amino acids decreased (P < 0.05) after insulin. The fractional synthesis rate of muscle protein (precursor-product approach) increased (P < 0.01) after insulin from 0.0401 +/- 0.0072 to 0.0677 +/- 0.0101%/h. Consistent with this observation, rates of utilization for protein synthesis of intracellular phenylalanine and lysine (arteriovenous balance approach) also increased from 40 +/- 8 to 59 +/- 8 (P < 0.05) and from 219 +/- 21 to 298 +/- 37 (P < 0.08) nmol/min per 100 ml leg, respectively. Release from protein breakdown of phenylalanine, leucine, and lysine was not significantly modified by insulin. Local hyperinsulinemia increased (P < 0.05) the rates of inward transport of leucine, lysine, and alanine, from 164 +/- 22 to 200 +/- 25, from 126 +/- 11 to 221 +/- 30, and from 403 +/- 64 to 595 +/- 106 nmol/min per 100 ml leg, respectively. Transport of phenylalanine did not change significantly. We conclude that insulin promoted muscle anabolism, primarily by stimulating protein synthesis independently of any effect on transmembrane transport.


http://cel.isiknowledge.com/InboundService.do?product=CEL&action=retrieve&SrcApp=
Highwire&UT=A1995QG20900051&SID=W178Dj%40Bl5Jhm2DGhfj&Init=
Yes&SrcAuth=Highwire&mode=FullRecord&customersID=Highwire

badano wplyw podawania insuliny na mlodych ludziach

przed/po podaniu insuliny:
-poziom insuliny w żyle udowej, &#181;IU/ml ->10/77
-przepływ krwi mierzony na udzie (ml&#8226;min-1&#8226;100 ml leg volume-1) -> 3.16/4.12 (+30%)



Extreme hyperinsulinemia unmasks insulin&#8217;s effect to stimulate protein synthesis in the human forearm

Insulin clearly stimulates skeletal muscle protein synthesis in vitro. Surprisingly, this effect has been difficult to reproduce in vivo. As in vitro studies have typically used much higher insulin concentrations than in vivo studies, we examined whether these concentration differences could explain the discrepancy between in vitro and in vivo observations. In 14 healthy volunteers, we raised forearm insulin concentrations 1,000-fold above basal levels while maintaining euglycemia for 4 h. Amino acids (AA) were given to either maintain basal arterial (n = 4) or venous plasma (n = 6) AA or increment arterial plasma AA by 100% (n = 4) in the forearm. We measured forearm muscle glucose, lactate, oxygen, phenylalanine balance, and [3H]phenylalanine kinetics at baseline and at 4 h of insulin infusion. Extreme hyperinsulinemia strongly reversed postabsorptive muscle&#8217;s phenylalanine balance from a net release to an uptake (P < 0.001). This marked anabolic effect resulted from a dramatic stimulation of protein synthesis (P < 0.01) and a modest decline in protein degradation. Furthermore, this effect was seen even when basal arterial or venous aminoacidemia was maintained. With marked hyperinsulinemia, protein synthesis increased further when plasma AA concentrations were also increased (P< 0.05). Forearm blood flow rose at least twofold with the combined insulin and AA infusion (P< 0.01), and this was consistent in all groups. These results demonstrate an effect of high concentrations of insulin to markedly stimulate muscle protein synthesis in vivo in adults, even when AA concentrations are not increased. This is similar to prior in vitro reports but distinct from physiological hyperinsulinemia in vivo where stimulation of protein synthesis does not occur. Therefore, the current findings suggest that the differences in insulin concentrations used in prior studies may largely explain the previously reported discrepancy between insulin action on protein synthesis in adult muscle in vivo vs. in vitro.

http://ajpendo.physiology.org/content/274/6/E1067.full

14 mlodym osobom wstrzyknieto insuline w tętnice ramienna 5mU &#8901; min&#8722;1 &#8901; kg body wt&#8722;1
To spowodowalo wzros poziomu insuliny ~1,000x
podawano tym odobom aminokwasy przez 4h w ilosci
-0.004 ml &#8901; min&#8722;1 &#8901; kg&#8722;1 (aby uzyskac normalny tetniczy poziom AA)
-0.007 (aby uzyskac normalny żylni poziom AA)
-0.015 (aby uzyskac 100x wyzszy tetniczy poziom AA)

przeplyw krwi przed->po podaniu insuliny (5mU &#8901; min&#8722;1 &#8901; kg body wt&#8722;1):
0.004 ml &#8901; min&#8722;1 &#8901; kg AA&#8722;1 -> 3.2/8.2
0.007 ml &#8901; min&#8722;1 &#8901; kg AA&#8722;1 -> 3.0/7.4
0.015 ml &#8901; min&#8722;1 &#8901; kg AA&#8722;1 -> 4.7/9.4


Effect of insulin on human skeletal muscle protein synthesis is modulated by insulin-induced changes in muscle blood flow and amino acid availability

Insulin promotes muscle anabolism, but it is still unclear whether it stimulates muscle protein synthesis in humans. We hypothesized that insulin can increase muscle protein synthesis only if it increases muscle amino acid availability. We measured muscle protein and amino acid metabolism using stable-isotope methodologies in 19 young healthy subjects at baseline and during insulin infusion in one leg at low (LD, 0.05), intermediate (ID, 0.15), or high (HD, 0.30 mU&#183;min&#8211;1&#183;100 ml&#8211;1) doses.

http://ajpendo.physiology.org/content/291/4/E745.full

podawano insuline 19 mlodym osobom:
-0.05 mU&#183;min&#8211;1&#183;100 ml&#8211;1
-0.15 mU&#183;min&#8211;1&#183;100 ml&#8211;1
-0.30 mU&#183;min&#8211;1&#183;100 ml&#8211;1

wyniki:

przeplyw krwi przed/po:
3.31/2.90 ml&#183;min&#8211;1
4.03/6.69
3.56/4.73

Zmieniony przez - solaros w dniu 2011-04-29 03:47:35