Znalazłem w końcu chwilę czasu, więc szybciutko...
Ester etylowy kreatyny powinien być rozkładany dosyć sprawnie, bo będą to rozbiły dwie grupy enzymów - esterazy i proteazy. Obie obecne w komórkach mięśniowych i krwiobiegu. Pierwsze rozbiją wiązania estrowe, drugie - amidowe.
Ester etylowy kreatyny zawiera w cząsteczce dwie molekuły kreatyny. ( W artykule w SdW wizualizowałem tylko jedną - dla uproszczenia.) Związane są one z dwoma grupami karboksylowymi jabłczanu wiązaniami amidowymi. Grupy karboksylowe tych kreatyn związane są etanolem, wiązaniami estrowymi. Wprowadzenie trzeciej cząsteczki kreatyny wymagałoby związania jej z grupą hydroksylową jabłczanu wiązaniem estrowym. W tej chwili, laboratoria nie oferują jeszcze takiej molekuły. Może są jakieś problemy z jej syntezą lub stabilizacją? Nie wiem...
Aminokwasy estryfikuje się z dwóch powodów - dla zapobiegania laktamacji i dla poprawienia wchłanialności. Wprawdzie w aminokwasach proteogennych, grupa aminowa i karboksylowa są związane z tym samym atomem węgla alfa, co zapobiega laktamacji, to jednak niktóre z tych aminokwasów mają więcej grup aminowych, związanych z innymi węglami. Tak właśnie jest w przypadku argininy i glutaminy. Tauryna wprawdzie w ogóle nie ma grupy kraboksylowej, tylko inną grupę kwasową - sulfonową, to jednak grupa sulfonowa (SO2OH) zachowuje się w układach biologicznych tak samo, jak karboksylowa (COOH). Tauryna jest sulfonowym analogiem beta alaniny i pod względem elektrochemicznym zachowuje się do niej podobnie.
Grupa karboksylowa generalnie hamuje wchłanianie substancji. Poza małymi wyjątkami, niemal wszystkie, zawierające ją substancje nie przedostają się samodzielnie przez bariery biologiczne. To samo dotyczy aminokwasów! Wchłaniają się tylko dzięki temu, że organizm produkuje wyspecjalizowane białka transportowe. Estryfikacja buforuje grupę karboksylową i znacznie zwiększa dostępność biologiczną estryfikowanych substancji. Często jest stosowana w farmakologii, w celu tworzenia doustnych form substancji, niewchłanianych z przewodu pokarmowego. To samo dotyczy grupy sulfonowej. Estryfikowane aminokwasy wchłaniają się szybciej i pełniej od wolnych ich form.
Trudno powiedzieć, czy lepsza będzie acetyloglutamina, czy glutamina estryfikowana. Teoretycznie, dostępność bioloegiczna jednej i drugiej formy powinna być podobna. Może pojwaią się jakieś badania? Poczekajmy...
Na pewno obie są lepsze od zwykłej glutaminy!
Anonim
ambroziak
miętki
-Szoho-
perfect
mm108
