SFD.pl - Sportowe Forum Dyskusyjne

Białko z enzymami trawiennymi czy bez?

temat działu:

Odżywki i suplementy

słowa kluczowe: , ,

Ilość wyświetleń tematu: 8185

Nowy temat Wyślij odpowiedź
...
Napisał(a)
Zgłoś naruszenie
Ekspert
Szacuny 11148 Napisanych postów 51564 Wiek 30 lat Na forum 24 lat Przeczytanych tematów 57816
Lekarze to nie są alfy i omegi zwłaszcza w takich dziedzinach jak odżywki/suple Jednak udaj się do lekarza sportowego z jakimś dorobkiem, a można z nim o tym gadać godzinami. Lekarze nie ma wiedzy o wszystkim co dotyczy człowieka... dlatego są wąskie specjalizacje.
...
Napisał(a)
Zgłoś naruszenie
Początkujący
Szacuny 3 Napisanych postów 162 Na forum 13 lat Przeczytanych tematów 1042
TomQ-MAG
niekoniecznie. enzymy w kwasie zoladkowy zachowuja sie stabilnie.
nie ma czegos takiego, ze kwas zabija enzymy trawienne. malo tego, on je aktywuje.


poza tym przytoczony przez ciebie dodawany enzym jako amylaza wydaje sie bledny.
w moim przekonaniu jakbym byl producentem bialka wrzucalbym do surowca slabej jakosci laktaze. by pomagala strawic laktoze ze zlabo przerobionego wpc

Zmieniony przez - TomQ-MAG w dniu 2012-12-11 11:08:50


Z przytoczoną Amylazą RZECZYWIŚCIE błędnie zapisałem.
Chodziło mi oczywiście o Laktazę oczywiście która jest na przykład w Gold Whey protein isolate Fitness Authority czy OPTIMUM 100% WHEY PROTEIN .

Co do aktywowania enzymów trawiących białko przez kwaśne środowisko żołądka to dotyczyć to może jedynie hydrolaz peptydylopeptydowych — pepsyna 1, II i III, ale one działają jedynie na wiązania peptydowe w środku łańcucha polipeptydowego i hydrolizują do polipeptydów o masie cząsteczkowej 600—3 000 czyli najpewniej coś w okolicach koncentratu czy izolatu CFM.
A dalej to już w żołądku się nie da.
I wszystkie tym bardziej podane z zewnątrz enzymy Trzustkowe tutaj(tj w kwaśnym śr. żołądka) ulegną denaturacji i staną się nieaktywne.

Właściwe trawienie białek, a więc ich rozkład na jeszcze mniejsze peptydy, oraz odszczepianie wolnych aminokwasów odbywa się w jelicie cienkim, przede wszystkim pod wpływem soku trzustkowego. Znajdują się w nim hydrolazy peptydylopeptydowe: trypsyna, chymotrypsyna oraz pankreatopeptydaza (elastaza). Wszystkie 3 endopeptydazy są wytwarzane w komórkach trzustki w formie nieczynnej, jako proenzymy uczynnione po przejściu do dwunastnicy przez występującą w soku jelitowym enteropeptydazę (enterokinazę). Optimum ich działania leży w zakresie pH 7—9, a więc w środowisku zasadowym. Trypsyna działa na wiązanie między aminokwasami zasadowymi — argininą i lizyną, chymotrypsyna — między fenyloalaniną, tyrozyną lub tryptofanem, paukreatypeptydaza (elastaza) między aminokwasami z resztami apolarnymi (walina, leucyna, seryna i alanina).

Sok trzustkowy, oprócz endopeptydaz, zawiera hydrolazy peptydyloaminokwasowej o charakterze egzopeptydaz, odszczepiające końcowe aminokwasy przy karboksylowym końcu łańcucha węglowego (tzw. karboksypeptydazy). Wyodrębniono karboksypeptydazę A, odszczepiającą końcowe aminokwasy aromatyczne i rozgałęzione, oraz karboksypeptydazę B, odszczepiającą końcowe aminokwasy zasadowe, z wolną grupą — COOH. Aktywność enzymów proteolitycznych, szczególnie trypsyny narasta z wiekiem. Po trzecim roku życia osiąga wartości spotykane u dorosłych.

Trawienie białka w jelicie zachodzi w wyniku naprzemiennego działania endo- i egzopeptydaz, a jego wynikiem jest jego rozkład do krótkich peptydów 2—6-aminokwasowych i wolnych aminokwasów.

Końcowym etapem hydrolizy trawiennej białek jest trawienie przyścienne, odbywające się w rąbku prążkowanym i enterocytach. Z rąbka tego wyodrębniono hydrolazy aminoacylopeptydowe: aminopeptydazy i dwupeptydazy. Pierwsze z nich odszczepiają N-końcowe aminokwasy z wolną grupą aminową, drugie natomiast rozkładają dwupeptydy. Niektórzy autorzy sugerują, że dwupeptydazy zawarte są głównie w cytoplazmie enterocytów. Dowiedziono to zwłaszcza w odniesieniu do dwupeptydazy glicyioprolinowej (prolidaza) i proliloglicynowej (prolinaza) rozszczepiających peptydy złożone z proliny i hydroksyproliny oraz glicyloargininowej i glicylolizynowej, rozszczepiającej dwu- peptydy, zawierające wymienione aminokwasy. W ten sposób, dzięki trawieniu odbywającemu się w świetle jelita oraz w jego ścianie, dochodzi do całkowitej hydrolizy białek do wolnych aminokwasów, które po wchłonięciu wzbogacają pulę aminokwasów ustrojowych i są wykorzystywane do syntezy de novo własnego białka ustrojowego. Aminokwasy zwane glikogennymi, czyli cukrotwórczymi jak glicyna, seryna, cysteina, kwasy asparaginowy i glutaminowy, prolina, arginina i histamina, przechodzić mogą w cukrowce. Inne aminokwasy, zwane lipidogennymi, jak walina, leucyna izoleucyna, przekształcone mogą być w kwasy tłuszczowe, czyli w tłuszczotwórcze.


Enzymy dodawane do Białek to TOTALNA ŚCIEMA a już białka które mają dodawaną Laktazę można się domyślić ....}
CFM to nie ich bajka



Zmieniony przez - adhok w dniu 2012-12-11 20:36:39

Zmieniony przez - adhok w dniu 2012-12-11 20:37:43

Co wiem to powiem

Nowy temat Wyślij odpowiedź
Poprzedni temat

[LAIK] Jakie białko polecicie na masówkę

Następny temat

Kilka pytań do Hellfire.

WHEY premium