Enzymy w odżywkach białkowych: konieczność czy fanaberia?

Producenci odżywek białkowych idą dwiema drogami - jedni starają się maksymalnie oczyścić swój produkt, np. z laktozy (np. ALLNUTRITION, produkt Whey Lactose Free), drudzy dodają do białka enzymy (np. Optimum Nutrition, produkt Whey Gold Standard 100%). W tym ostatnim produkcie znajdziemy: amylazę, proteazę, beta-D galaktozydazę, lipazę, celulazę).

Enzymy trawienne są wytwarzane i wydzielane przez układ pokarmowy w celu rozkładu tłuszczów, białek i węglowodanów. Zapewnia to ich trawienie, a następnie wchłanianie składników odżywczych.

Enzymy i trawienie białek

Enzymy trzustkowe można podzielić na trzy grupy zgodnie z ich odpowiednią funkcją:

• enzymy proteolityczne  - „przetwarzanie” protein
• enzymy amylolityczne  -  „przetwarzaniem” węglowodanów
• enzymy lipolityczne - „przetwarzanie” tłuszczów

Białko wchodzi w kontakt z sokiem żołądkowym i jest denaturowane. Później reaguje z proteazami trzustkowymi w jelicie cienkim. W uproszczeniu, białko rozpada się na kolejne składniki budulcowe, tak aby tripeptydy, dipeptydy i aminokwasy mogły być dalej „przetwarzane” i przyswajane przez organizm. 

Podejście praktyczne: co jest lepsze?

Dodatek amylazy w białku firmy Optimum Nutrition ułatwia przyswajanie węglowodanów, proteazy ułatwiają przyswajanie białka, beta-D galaktozydaza (zwana laktazą) ułatwia przyswajanie laktozy, lipaza ułatwia przyswajanie tłuszczów, celulaza korzystanie z błonnika.

Które podejście jest lepsze? Uzyskiwanie czystszego produktu mającego mniej laktozy, czy dodawanie laktazy ułatwiającej przyswajanie tego dwucukru? Na to pytanie nie ma jednoznacznej odpowiedzi.

Ogólnie, wydaje mi się, że ludzie się "wydelikacili". Kiedyś białka były niesłychanie prymitywne, wybór był żaden, a kulturyści też robili formę. Tak samo ilość środków farmakologicznych była niewielka i na dodatek stosowano niewielkie (jak na współczesne standardy) dawki, a powstawały sylwetki, które do dzisiaj uznawane są za wzór. Ilości laktozy w większości współczesnych białek serwatkowych nie powinny mieć większego znaczenia. Niektóre osoby nie tolerują laktozy, ale z reguły wystąpienie nietolerancji wymaga spożycia większych ilości tego dwucukru (12 g) - 500 ml mleka zawiera 23,5-25 g laktozy. Istnieje możliwość dostarczania laktazy i w ten sposób zwiększenia tolerancji mleka, jednak moim zdaniem mleko nie jest niezbędnym elementem diety dorosłego sportowca.

Koncentrat białka serwatkowego czy izolat białka serwatkowego?

Izolat (WPI) jest droższy, ma mniej cukru i popiołu, więcej protein w 100 g, nieco lepszą kinetykę (szybciej się wchłania), w porównaniu do Koncentratu(WPC) i... to wszystko. Dla niektórych osób izolat będzie lepszy, niż WPC, ze względu na ilość laktozy w porcji czy zawartość białka w porcji.

Uwaga: proszę nie mylić białka serwatkowego (WPC/WPI/WPH) z serwatką białkową, oferowaną czasem, jako „super produkt dla sportowców.

Jak wspomniałem wyżej, dla wielu osób spożycie laktozy kończy się problemami żołądkowymi. W Polsce 30-37% ludzi nie toleruje laktozy i wystarczy już dawka 12 g. Podając 50 g serwatki ( mylonej z białkiem serwatkowym) często spożywamy nawet 40 g laktozy!

Przeczytaj koniecznie: Białko serwatkowe czy serwatka białkowa?

Najlepiej samemu wypróbować różne rodzaje białka serwatkowego pamiętając o tym, by nie zalewać izolatu białka serwatkowego mlekiem (które ma przecież kilkukrotnie więcej laktozy, w porównaniu do WPI). Niekoniecznie kiepskie tolerowanie białka serwatkowego wynika z jego przyswajalności czy składu. Być może u danej osoby należy przemyśleć całokształt diety i wpływ różnych produktów na wywoływanie nietolerancji lub zaburzeń jelitowo-żołądkowych (np. pszenica, mleko i produkty mleczne, przeładowanie ustroju węglowodanami o szybkiej kinetyce itd.).

Uzupełnienie dla zaawansowanych czytelników

Lipazy, czyli metabolizm tłuszczów

Tłuszcze zmagazynowane w tkance podskórnej i trzewnej są rozkładane w wielu etapach. Hydrolizę lipidów rozpoczyna lipaza trójglicerydowa. Aktywność tej lipazy rośnie w okresie głodzenia, maleje po posiłkach. Trójglicerydy rozpadają się do dwuglicerydów.

Kolejna lipaza (HSL) rozkłada dwuglicerydy do monoglicerydów. Powstają WKT (wolne kwasy tłuszczowe) i glicerol. WKT mogą być spalane w mięśniach, są także transportowane do wątroby oraz brunatnej tkanki tłuszczowej.

Wszystkie transportery składające się z mieszaniny tłuszczów i białek określa się, jako lipoproteiny (lipo = tłuszcze, proteiny = białka). Występują one we krwi. Taka mieszanina protein i tłuszczów jest sposobem na obejście problemu transportu związków w organizmie człowieka (ponieważ tłuszcze są nierozpuszczalne w wodzie, a więc nie mogłyby być transportowane w osoczu krwi).

Chylomikrony to rodzaj „transportera” dla mieszaniny stanowiącej 1-2% protein i 98-99% tłuszczów. Zabierają one tłuszcze z jelita (z pokarmów) i transportują do krwi.

Kolejne transportery, znane jako VLDL (lipoproteiny o bardzo małej gęstości), przenoszą tłuszcze z wątroby do tkanek (np. do mięśni), gdzie są utleniane, oraz do „magazynu” (tkanki tłuszczowej), gdzie są składowane np. na „czarną godzinę”.

Lipaza wątrobowa (HL) bierze udział w metabolizmie resztkowych chylomikronów i HDL.

HDL, wbrew błędnym, obiegowym opiniom, nie jest żadnym „dobrym cholesterolem”, ale nośnikiem dla fosfolipidów i cholesterolu. LDL jest również „środkiem transportu” dla cholesterolu zawierającym 21% protein i 79% tłuszczów. Z kolei lipaza lipoproteinowa służy do hydrolizowania triacylogliceroli zawartych w chylomikronach i VLDL: „Pod wpływem lipazy lipoproteinowej katalizującej hydrolizę trójglicerydów, chylomikrony przekształcają się w cząstki resztkowe (remnanty), które bardzo szybko są wychwytywane przez wątrobę za pośrednictwem receptorów cząstek resztkowych (receptorów apoE)”.

Enzymy i trawienie węglowodanów

Do dziś na rynku dostępne są różne preparaty enzymatyczne, które są obecnie stosowane w praktyce klinicznej w leczeniu wielu chorób układu trawiennego. Problem dotyczy np. enzymów trzustki czy rąbka szczoteczkowego jelita cienkiego. Przykładowo, w rąbku szczoteczkowym powstają najróżniejsze enzymy.

I tak:

• laktaza rozkłada laktozę (cukier obecny w mleku) => powstaje glukoza + galaktoza,
• maltaza (glukoamylaza) odpowiada za rozkład maltozy - rozkłada α-1,4-oligosacharydy do dziewięciu reszt cukrowych => powstaje glukoza,
• izomaltaza hydrolizuje wiązania alfa-1,6 w alfa-końcowych dekstrynach do glukozy,
• sukraza rozkłada sacharozę (cukier stołowy) powstaje => glukoza + fruktoza,
• trehalaza rozkłada trehalozę => powstaje glukoza.

Skrobia= amyloza (20%) + amylopektyna (80%).

Amylopektyna jest polimerem glukozy, który jest podatny na hydrolizę enzymatyczną przez amylazę w punktach rozgałęzienia występujących przy wiązaniach glikozydowych α1-6, co 24 do 30 jednostek glukozy (na marginesie dodam, iż w rozgałęzionej strukturze amylopektyny występują zarówno wiązania α1-4, jak i α1-6 glikozydowe). W przeciwieństwie do amylopektyny, amyloza jest bardziej liniowym polimerem glukozy z głównie wiązaniami glikozydowymi α1-4, które nie są łatwo hydrolizowane. Stąd biorą się różnice i dlatego amylozę można nazwać oporną skrobią.

Z amylopektyny powstają:

• maltoza,
• maltotrioza,
• resztkowe sacharydy rozgałęzione – dekstryny.

Referencje:

Gianluca Ianiro i in.  „Digestive Enzyme Supplementation in Gastrointestinal Diseases” https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4923703/

C.M. Townsend Jr, R.D. Beauchamp, B.M. Evers, K.L. Mattox „Chirurgia Sabiston”. Tom 4

R.K. Murray „Biochemia Harpera”

Rejane Mattar, Daniel Ferraz de Campos Mazo, and Flair José Carrilho “Lactose intolerance: diagnosis, genetic, and clinical factors” https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3401057/#!po=9.01639

“Partial chemical and functional characterization of milk whey products obtained by different processes” http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0101-20612012000100009